English Title: Quantum Mechanical Fine Structure and Molecular Dynamics of Coupled Spin-1/2 Systems in In vivo NMR Spectroscopy

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Abstract

In Experimenten an Modell-Lösungen und am lebenden Gewebe (in vivo) wurden die Spin-1/2-Systeme der körpereigenen Metaboliten Kreatin, Taurin, Citrat, Carnosin und Adenosin-5'-triphosphat (ATP) mit 1H-NMR-Spektroskopie bzw. 31P-NMR-Spektroskopie (für ATP) an einem konventionellen Ganzkörper-MR-Tomographen bei 1,5 T untersucht. Die Systeme weisen sowohl skalare als auch residuale dipolare Spin-Spin-Kopplungen verschiedener Stärken auf. Daraus resultieren unterschiedlich starke Drehungen der Eigenbasis eines 2-Spin-Systems, die den Spektren eine charakteristische Feinstruktur in Form veränderter Linienpositionen und -intensitäten aufprägen. Im Fall des Carnosins wurde durch Übertragung der Theorie der 1H-Hyperfeinstruktur auf das System zweier dipolar koppelnder Protonen-Spins eine verallgemeinerte Breit-Rabi-Gleichung hergeleitet, um die residuale Wechselwirkung zweier Ringprotonen des Moleküls nachzuweisen. Aus der Quantifizierung der dipolaren Kopplungsstärken konnte der Ordnungsparameter S verschiedener Molekül-Untereinheiten der Metaboliten bestimmt werden. Dadurch wurden qualitative Aussagen über die Molekulardynamik in vivo mit einer nicht-invasiven Technik möglich. Für ATP wurden aus der Feinstruktur die Clebsch-Gordan-Koeffizienten der gekoppelten Spins ermittelt, um eine Verbesserung der Quantifizierung hochaufgelöster 31P-NMR-Spektren der menschlichen Wade zu ermöglichen. Theoretische und experimentelle Betrachtungen zeigten, daß bei einer Grundfeldinduktion von 1,5 T für alle hier untersuchten Metaboliten der Übergang vom Zeeman- zum Paschen-Back-Effekt noch nicht vollständig stattgefunden hat und quantenmechanische Korrekturen - vor allem der Linienintensitäten - für hochaufgelöste Spektren nicht vernachlässigt werden können.

Translation of abstract (English)

Experiments on model solutions and living tissue (in vivo) were used to study the spin-1/2 systems of the endogenous metabolites creatine, taurine, citrate, carnosine and adenosine-5'-triphosphate (ATP) by means of 1H NMR spectroscopy and 31P NMR spectroscopy (in case of ATP). Measurements were performed on a conventional whole-body MR scanner operating at 1.5 T. The systems exhibit scalar and dipolar couplings of different strength and the resultant varying modifications of the eigenbase of a two-spin system induce a characteristic fine structure in NMR spectra. As a consequence, changes in line positions and intensities can be observed. By transferring the theory of the hydrogen hyperfine interaction to a system of two dipolar-coupled protons, a generalized Breit-Rabi equation was derived in order to detect a residual interaction of two imidazole ring protons of carnosine. The quantification of dipolar coupling strengths allowed to determine the order parameter S of several molecular subgroups and, finally, yielded qualitative information about molecular dynamics in vivo by means of a non invasive technique. A detailed study of the fine structure was done to derive the Clebsch-Gordan coefficients of the coupled 31P spins of ATP in order improve quantification of high resolution NMR spectra from human calf muscle. Theoretical and experimental considerations demonstrate that using a field inductivity of 1.5 T the transition from Zeeman to Paschen-Back effect is not yet completed. Therefore, quantum mechanical corrections - in particular for the line intensities - should not be neglected.